第一章 细胞生物学
第一节 细胞的化学成分
一、糖类
单糖：不能水解。按碳原子数分为：丙糖、丁糖、戊糖、 己糖、庚糖。
寡糖可以水解为少数几个（2—6个）单糖的糖，一般包括：二糖蔗糖、麦芽糖、乳糖；三糖棉籽糖。
多糖：可水解为多个单糖。水解为同一单糖的（同多糖），如淀粉、糖元、纤维素、几丁质；水解产物不止一种单糖（异多糖），如透明质酸、肝素等。
三碳糖
三碳糖
甘油醛
二羟丙酮
D或L：是分子的绝对构型，按惯例来命名的，常用于氨基酸或糖。D表示右旋，等同于“＋”，L表示左旋，等同于“－”。
构型是一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。一般情况下，构型都比较稳定。
构象（P14）是碳原子上的原子（基团）在空间呈现无数的立体形象，一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
重要的单糖：
（1）丙糖：D-甘油醛、二羟基丙酮
（2）丁糖：赤藓糖、苏糖
（4）戊糖：脱氧核糖、核糖、木糖、阿拉伯糖、木酮糖、核酮糖
（5）己糖：葡萄糖、半乳糖、果糖（为酮糖，糖果类中最甜的）
（6）庚糖：景天庚酮糖
葡萄糖
果糖
β-D-葡萄 糖
 -D-葡萄糖
天然存在的葡萄糖都是
D型的
环式中1号碳上的称为半缩醛羟基
赤藓糖
苏糖
氨基糖（葡萄糖胺）：与乳酸结合形成胞壁酸。胞壁酸是细菌细胞壁的的组成成分
麦芽糖的生成与水解
糖苷与二糖：单糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
糖苷键：指糖苷中连接单糖分子与配糖体的化学键。常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
核苷：核糖或脱氧核糖分子中的半缩醛羟基与嘌呤或嘧啶中氮原子上的氢去水形成。
麦芽糖 ：α（1-4）糖苷键
蔗糖 ： α，β（1-2）糖苷键
乳糖 ： β（1-4）糖苷键
纤维二糖 ： β（1-4）糖苷键
蔗糖的分子式: 无还原性
吡喃葡萄糖
呋喃果糖
乳糖的分子式：如果乳糖酶缺乏，小肠乳糖升高引起渗透性腹泻。
其他简单的寡糖：棉子糖是较常见的三糖，棉籽与桉树分泌物中多。
多糖： 由许多单糖聚合而成，缩合时单糖分子以糖苷键相连，一般无甜味、无还原性，重要的有淀粉、糖元、纤维素、几丁质、果胶、半纤维素等。可分为同多糖和杂多糖。
1.淀粉
直链淀粉平均250-300个Glc通过-1，4糖苷键相连，遇KI-I2呈（深）兰色。水解的唯一双糖为麦芽糖、唯一单糖为葡萄糖。
支链淀粉由2000-22000个Glc残基组成，大约每24-30个Glc就有一个-1，6糖苷键的分支，与KI-I2呈紫（红）色。
淀粉的结构
淀粉显色
黄色
糖原：
动物组织、细菌细胞内主要的贮藏多糖。结构与支链淀粉相似，但分支多，与KI-I2呈红褐色。
纤维素自然界中分布最广的糖，以纤维二糖为基本单位缩合而成，纤维状、僵硬、不溶于水的分子，分子不分支，约由10000-15000个-D-Glc残基组成。水解需高温、高压和酸，人体消化酶不能水解纤维素，食草动物利用肠道寄生菌分泌的纤维素酶将部分纤维素水解为葡萄糖。
几丁质（壳多糖）甲壳类动物(虾、蟹）外骨骼及真菌细胞壁，地球上仅次于纤维素的第二大类糖。由N-乙酰-D-葡萄糖胺以（14）糖苷键缩合而成，分子线状不分支。
杂多糖：果胶、半纤维素（大量存在于植物木质化部位，为多聚戊糖和多聚己糖的混合物 ）
木质素是由四种醇单体形成的一种复杂酚类聚合物，不属于糖类。
1、脂肪
脂酰甘油（脂酰甘油酯）：是脂肪酸和甘油通过酯键所形成的化合物。根据脂肪酸的数目，可分为单脂酰甘油、二脂酰甘油、三脂酰甘油（即甘油三酯、脂肪）。
油是常温下呈液态的脂肪；脂是常温下呈固态的脂肪
二、脂类
脂肪酸
所有的脂肪酸都有一长的碳氢链，其一端为一个羧基。
饱合脂肪酸：碳氢链中全为单键的脂肪酸，如软脂酸（16个碳）、硬脂酸（18个碳）等。
不饱合脂肪酸：碳氢链中含有一个或多个双键，如油酸、亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等。
必需脂肪酸：维持动物正常生长所需的，而机体又不能合成，主要为亚油酸和亚麻酸，这两种脂肪酸在植物中含量非常丰富。
2、磷脂
磷脂酸：是各类甘油磷脂的母体化合物，它是甘油C3的羟基（-OH）磷酸化；另外两个羟基（-OH）为脂肪酸酯化而成的。
甘油磷脂：磷脂酸的磷酸再与氨基醇，如胆碱、乙醇胺、丝氨酸、肌醇缩合而成的化合物。
主要类型有：
磷脂酰胆碱(卵磷脂)；磷脂酰乙醇胺(脑
磷脂；磷脂酰丝氨酸；磷脂酰肌醇
胆碱
磷酸
甘油基团
脂肪酸链
脑磷脂
乙醇胺
卵磷脂
磷脂酰肌醇
磷脂酰丝氨酸
丝氨酸
胆碱
肌醇
脂肪酸链
头部
鞘磷脂
鞘磷脂在脑和神经细胞膜中特别丰富。以鞘胺醇为骨架，与一条脂肪酸链组成疏水尾部，亲水头部也含胆碱与磷酸结合。原核细胞、植物中没有鞘磷脂。
脂质体是一种双层脂分子的球形人工膜。
3、胆固醇
主要存在真核细胞膜上，含量一般不超过膜脂的1/3，植物细胞膜中含量较少，广泛存在与动物细胞膜中，其功能是提高脂双层的稳定性，调节双脂层流动性，降低水溶性物质的通透性。
环戊烷多氢菲

4、萜类化合物
萜类为异戊二烯的衍生物。几种常见的萜类化合物：维生素A、E、K、胡萝卜素、叶绿醇（叶绿素的一个组成部分 ）、天然橡胶、某些植物激素（如脱落酸、赤霉素）等都属于萜类。
水溶性维生素常是辅酶或辅基的组成部分，主要包括维生素B1，维生素B2和维生素C等。
5、血脂：血浆中脂类总称为血脂。包括胆固醇、甘油三酯、磷脂。
血浆中的脂类不是以游离的状态存在，而是与蛋白质结合成脂蛋白的形式存在的，由于脂蛋白具有亲水性，从而有利于脂类的转运。
用超速离心法可把不同的脂蛋白分离成五类：乳糜微粒（转运外源性脂肪）、极低密度脂蛋白（转运内源性脂肪）、低密度脂蛋白（转运胆固醇和磷脂）、高密度脂蛋白（转运磷脂和胆固醇）、极高密度脂蛋白（转运游离脂肪酸）。
三、蛋白质
天然蛋白质的氨基酸的氨基在α-位，为L-构型.
氨基酸的分类：按R基的极性分为
不带电荷的极性氨基酸：侧链含有不解离的极性基，如丝、苏、谷氨酰胺、天冬酰胺、酪、半胱（ -SH是巯基）。
带正电荷的极性氨基酸：赖、精、组
带负电荷的极性氨基酸：天冬、谷
非极性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色。
（1）必需氨基酸：成人有8种
按能否在体内合成分：
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（2）非必需氨基酸：12种
氨基酸元素组成：所有氨基酸都含有 C、H、O、N 四种元素，蛋氨酸、半胱氨酸还含有S，所以大多数蛋白质还含有少量的 S，有些蛋白质还含有一些其它元素，如 P(胃蛋白酶)、Fe等。
各种蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右，因此可通过测定生物样品中的含氮量计算出样品中蛋白质的含量，1克氮就相当于6.25克蛋白质。
非蛋白质氨基酸
肌氨酸
γ-氨基丁酸
甜菜碱
β-丙氨基
叠氮丝氨酸
O-重氮乙酰丝氨酸
高丝氨酸
羊毛硫氨酸
高半胱氨酸
苯丝氨酸
氯胺苯醇（氯霉素）
环丝氨酸
肾上腺素
组胺
5-羟色氨
青霉胺
鸟氨基
瓜氨基
非蛋白质氨基酸：
这些氨基酸不参与蛋白质的组成，但有一些是重要的代谢物前体或中间产物。如β-丙氨酸是辅酶A（HS-CoA）的组成部分之一、γ-氨基丁酸是抑制性神经递质、瓜氨酸和鸟氨酸参与尿素循环。
氨基酸的酸碱化学
1.氨基酸的兼性离子形式
氨基酸在晶体状态和水溶液中主要以两性离子形式存在。氨基酸晶体有很高的熔点；氨基酸使水的介电常数增高，而乙醇、丙酮使水的介电常数降低。→水溶液中的氨基酸是极性分子。
氨基酸晶体是以离子晶格组成的，像氯化钠晶体一样，维持晶格中质点的作用力是异性电荷间的吸引，而不象分子晶格那样以范德华力来维系。
两性离子形式
分子形式
2、两性解离和等电点（pI）： 氨基酸在水溶液或晶体状态时即可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，其解离度与溶液的pH有关。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，净电荷为0呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

等电点（pI）：指水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液pH值。
在等电点时，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数目相等。氨基酸分子在电场中既不向正极移动，也不向负极移动。
pH=pI 氨基酸净电荷为0 ； pHpI 氨基酸带净负电荷。
多数氨基酸的等电点近于5.0，碱性氨基酸的等电点较高。
3、等电点的计算：
不带电荷的氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。
若1个氨基酸有3个可解离基团，酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值。
光吸收：可见光为380nm—760nm
组成蛋白质的氨基酸中，色氨酸、酪氨酸和 苯丙氨酸对紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近。
氨基酸的重要的化学反应：a—氨基能与茚三酮、亚硝酸发生反应
蛋白质的构象：每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构通常称为蛋白质的构象。一般用蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构、四级结构来表示蛋白质不同层次的构象。
蛋白质的生物学功能决定于它的高级结构，而蛋白质的高级结构由它的一级结构，即氨基酸的顺序决定。天然存在的蛋白质总是处于热力学最稳定的状态。
一级结构(肽键、二硫键）表示多肽链中氨基酸种类、数量、连接方式和排列顺序。
氨基酸残基：多肽链中的每一个氨基酸单位叫做氨基酸残基，因为在形成肽键时丢失了一分子水。
肽键：C—N单键有40%的双键性质，C=O双键有40%的单键性质。
肽平面：肽键中的C—N具有双键性质不能自由旋转，结果肽键的4个原子和与之相连的两个α-碳原子都处于同一个平面内，此平面称为肽平面。
肽键平面上各原子的顺反异构关系：肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型。含脯氨酸的肽键，其构型可以反式的，也可以是顺式的。
二级结构：多肽链借助氢键形成的有规则的局部结构。
α螺旋：构成指甲、毛发、蹄、角、羊毛的角蛋白；构成真皮、腱、韧带、骨、角膜的胶原蛋白。都是呈α螺旋的纤维蛋白。
β折叠：构成蚕丝、蛛丝的蛋白等。
①α-螺旋：为蛋白质中最含量最丰富的二级结构，且几乎都是右手的，因为右手螺旋比左手螺旋稳定。α-螺旋中的氢键是由肽键上的N—H上的氢与它后面第四个氨基酸残基上的C=O上的氧之间形成的。
一条多肽链能否形成α-螺旋，以及形成的α-螺旋是否稳定，与该肽链氨基酸的组成与排列顺序有极大的关系，如R基的大小（较小易）、R基是否带有电荷（不带电荷易）、多肽链中是否存在脯氨酸（有则α-螺旋被中断，形成“结节”）。

-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过肽链间的氢键交联形成，肽链平面折叠成锯齿状。
肽键和二硫键，属共价键,是蛋白质一级结构的化学键。其它氢键、盐键、疏水键、范德华力统称为次级键或副键,属于非共价键 。
稳定蛋白质三维结构的作用力
盐键
氢键
疏水键
范德华力
二硫键
三级结构：蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合借助疏水键、氢键、盐键、范德华力、二硫键等形成的。多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活性中心等。三级结构的基本结构单位是结构域 。
四级结构：蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基都不具有活性。如血红蛋白。
蛋白质的理化性质
1、蛋白质自溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。高浓度盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可沉淀蛋白质。盐析沉淀蛋白质不变性，是分离制备蛋白质的常用方法。如血浆中的清蛋白在饱和的硫酸铵溶液中可沉淀。乙醇、丙酮均为脱水剂，可破坏水化膜，降低水的介电常数，使蛋白质的解离程度降低，表面电荷减少，从而使蛋白质沉淀析出。低温时，用丙酮沉淀蛋白质，可保留原有的生物学活性。但用乙醇，时间较长则会导致变性。重金属盐、生物碱试剂（苦味酸、鞣酸）与蛋白质结合成盐而沉淀，是不可逆的。
2、蛋白质在某些因素的作用下，空间结构被破坏，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。变性的蛋白质一级结构完好、溶解度降低(有序而紧密的结构变得无序而松散，疏水基团外漏）、易分解。
有些蛋白质变性后又可恢复到天然构象，称为复性；有些蛋白质变性后不能复性。
凝固是蛋白质变性发展的不可逆的结果。
沉淀的蛋白质不一定变性（如盐析）。
引起变性的因素:加热、辐射、振荡、高压等物理因素；有机溶剂、酸、碱、尿素等化学因素。
3、蛋白质的盐溶
盐溶的概念：低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。
盐溶的机理是：蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电表层使蛋白质分子间彼此排斥，同时蛋白质分子与水分子间的相互作用加强，使蛋白质分子溶解度增加。
盐析的机理是：大量中性盐的加入，使水的活度降低，从而降低蛋白质的极性基团与水分子间的相互作用，破坏了蛋白质分子的水化层。
4、两性电解质、紫外吸收、变构作用、呈色反应
蛋白质分类：简单蛋白、结合蛋白
核蛋白：含核酸，如核糖体、染色体； 磷蛋白：含磷酸，如酪蛋白、胃蛋白酶。金属蛋白：如固氮酶中的铁蛋白和钼铁蛋白、线粒体中的铁硫蛋白。
血红素蛋白：辅基为血红素（即铁卟啉），如血红蛋白、细胞色素类、过氧化氢酶 。
黄素蛋白：辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）， 如琥珀酸脱氢酶
血红素
卟啉
蛋白质的水解
1.酸水解：水解完全，不引起氨基酸消旋(旋光性物质通过消旋变为不具光活性的反应)，色氨酸破坏。
2.碱水解：水解完全，水解后氨基酸会消旋，但色氨酸稳定 。
3.蛋白酶水解：水解不完全，不引起消旋，色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。
酶
单纯酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶等。
结合酶
酶蛋白
辅因子
（简单蛋白质）
（结合蛋白质）
辅酶（结合较松）
辅基（结合较紧）
（一）.酶的分子组成
四、酶类
结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。
催化部位: 酶分子中促
使底物发生化学变化的
部位称为催化部位。
通常将酶的结合部位和
催化部位总称为酶的活
性中心。
必须基团：酶表现催化活性不可缺少的基团。如丝氨酸的羟基、组氨酸的咪唑基、天冬氨酸的羧基、和半胱氨酸的巯基等。
结合部位决定酶的专一
性；催化部位决定酶所
催化反应的性质。
酶原和酶原的激活：
酶原：没有活性的酶的前体。
酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。
本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。
同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。
活性中心相似或相同：催化同一化学反应。
分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。
1.酶催化作用的本质：降低反应活化能
2.酶催化作用的中间产（络合）物学说
在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。
E + S ==== E-S  P + E
（二）、酶作用的机制
(1)锁钥假说：认为整个
酶分子的天然构象是具
有刚性结构的，酶表面
具有特定的形状。如同
一把钥匙对一把锁一样
(2)诱导契合假说:
该学说认为酶表面并没
有一种与底物互补的固
定形状，而只是由于底
物的诱导才形成了互补
形状.
3.酶与底物结合形成中间络合物的理论
4.使酶具有高效催化的因素
(1)临近定向效应：
(2)“张力”和“形变” ：
(3)酸碱催化：
(4)共价催化：
一级反应特征：
在低底物浓度时, 反
应速度与底物浓度成
正比。
混合级反应特征：
随着底物浓度的增高反
应速度不再成正比例加
速。
零级反应特征：
反应速度不再增加，达
最大速度。
(三）影响酶促反应的因素
米氏常数Km的意义:
米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L。
不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。
Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下测定的，不同条件下具有不同的Km值。
Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。
2.抑制剂对酶反应的影响
有些物质能与酶分子上某些必须基团结合,使酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，称为酶的抑制作用
酶抑制剂对酶有选择性，很多药物、毒物和用于战争的毒剂都是酶抑制剂。
酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋白变性造成的酶失活不属于酶抑制剂作用。
酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：
a.在化学结构上与被抑制的底物分子相似。
b.能够与酶的活性中心以共价或非共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。
抑制作用的类型：
(1)不可逆抑制：
抑制剂与酶活性中心的必须基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。氰化钾有剧毒，是呼吸酶的抑制剂。
(2)可逆抑制作用：
抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性
暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，
并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与
酶结合的情况，又可以分为两类：
竞争性抑制：
某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物
竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合
后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反
应被抑制了。
竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底
物的竞争能力来消除。
非竞争性抑制：酶可同时与底物及抑制剂结合，
引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。不是
与底物竞争活性中心，所以称为非竞争性抑制剂。
如某些金属离子（Ag+、Hg2+）。非竟争性抑制不
能通过增大底物浓度的来消除。
有竞争性抑制剂存在时
米氏常数的双倒数图
Km 变大，Vmax不变
有竞争性抑制剂
Km不变，Vmax变小

有非竞争性抑制剂存在时
激活剂对酶反应的影响
凡是能提高酶活力的简单化合物都称为激活剂。其中大部分是一些无机离子和小分子简单有机物。如：Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+、NO3-、PO4-等；
这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，可能是酶活性部位的组成部分，也可能作为辅酶或辅基的一个组成部分起作用；
一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用。
（四）、酶的分类及命名
1. 酶的分类
氧化-还原酶
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
主要包括脱氢酶和氧化酶。
如，乳酸(C3H6O3)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
(2) 转移酶
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
丙氨酸+酮戊二酸 丙酮酸+谷氨酸
（3）水解酶
水解酶催化底物的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶催化的脂的水解反应
(4) 裂解酶
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。
例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
(5) 异构酶
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
吡喃葡萄糖
呋喃果糖
(6) 合成酶
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
A + B + ATP ===A  B + ADP +Pi
例如，丙酮酸羧化酶催化的反应
丙酮酸 + CO2  草酰乙酸
（7）核酸酶（催化核酸）
核酸酶是唯一的非蛋白酶（在原生动物四膜虫体内发现）。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。
酶活力又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。
酶活力测定就是测定一定量的酶，在单位时间内产物的生成量或底物的消耗量。即测定时确定三种量：①加入一定量的酶；②一定时间间隔；③物质的增减量。
酶的比活力：是每单位蛋白质中的酶活力单位数（如：酶单位/mg蛋白），对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含杂质越少），所以比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
1、核酸的化学组成
核 酸 （RNA、 DNA）
核苷酸
核苷

磷酸
戊糖

碱基
核糖（RNA）
脱氧核糖（DNA）
A、G、C、U
A、G、C、T
五、核酸
胸腺嘧啶
尿嘧啶
腺嘌呤
鸟嘌呤
胞嘧啶
核苷
戊糖第1’位的碳与嘧啶碱第1位的N以糖苷键相连结
戊糖第1’位的碳与嘌呤碱第9位的N以糖苷键相连结
C1-N1连接； C1-N9连接；C1-C5连接
（假尿苷）
次黄嘌呤苷（肌肉中含量最多 ）
尿苷
核苷酸
戊糖第5’位的碳再与磷酸以酯键相连
2、核苷酸的连接方式
核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，是DNA和RNA的一级结构。
DNA的一级结构
RNA的一级结构
ACTG
碱基互补
配对原则
3、DNA的二级结构
两条平行的脱氧核苷酸长链向右盘卷成双螺旋结构.
大沟、小沟有利于蛋白酶、金属离子以及具有生物功能的金属配合物与DNA的作用。
DNA双螺旋结构稳定的因素
（1）氢键： A=T；G≡ C
（2）碱基堆积力
（3）离子键
4、DNA的三级结构
定义：双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构。如超螺旋等。
RNA的结构
5、核酸的紫外吸收
DNA分子的变性
6、核酸的变性，复性及杂交
变性和复性的含义
性质改变：
①溶液粘度降低
②溶液旋光度发生改变
③ 增色效应：与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋结构破坏，使碱基充分外露，因此，紫外吸收增加，这种现象叫~。
DNA的变性：高温、酸、碱或某些变性剂能破坏核酸中的氢键，使有规律的螺旋型双链结构变成单链。
DNA的熔解温度
增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度称为“熔点”或解链温度，用Tm 表示。
DNA的热变性是爆发式的，在很狭窄的温度范围内，70℃ ～ 85 ℃
影响Tm的因素

1.DNA 的均一性越高,Tm的温度范围越小。

2.G-C含量越高, Tm的值越大

3.介质的离子强度较高时, Tm的值较大。
复 性
DNA的复性：变性的DNA在适当的条件下又可使两条彼此分开的链重新缔合成双螺旋。
DNA复性的影响因素：
①温度和时间（缓慢冷却到室温）
②DNA的浓度越高,复性的速度越快;
③DNA的重复序列越多,复性的速度越快;
④溶液的pH过高或过低,复性的速度均会降低;
⑤DNA的片段越大,复性的速度越慢;
核酸的杂交及其应用
在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂合双链。 这种杂合双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也

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